Institution for Science）以及郑州大学的研究人员在6月12日的《自然》（Nautre）杂志上发表了题为“Structural insight into brassinosteroid perception by BRI1”的文章。该文章解析了一种重要受体膜蛋白BRI1的晶体结构。基于该结构和相关实验结果，提出了BRI1识别油菜素内酯（brassinosteroids）并被诱导激活的机制。
领导这一研究的是来自清华大学生命科学学院的柴继杰教授。近年来其领导的实验室主要关注并研究在生物学及药学应用中的重要大分子结构与功能，通过蛋白晶体衍射的方法及一些生物、生化方面的手段阐述这些生物分子在结构和功能上的联系，并取得了一系列突出成果，曾多次在Nature及其子刊上发表研究论文。
在植物和动物中，受体激酶(receptor-like kinases，RLKs)介导了各种各样的细胞信号传导途径。在动物细胞中，酪氨酸受体激酶和丝氨酸／苏氨酸受体激酶的作用机理在许多报告中已被详细阐明：配体通过识别并结合细胞外受体的相应的功能区，使受体发生双聚作用，引起受体的磷酸化，从而激发其下游的一系列信号的传导。然而，对于植物来说，有关RLKs的相应研究只在最近几年才有一些突破性的工作。虽然在植物的基因组里可以推测到许多植物受体激酶基因的阅读框，但这些受体是怎样进行信号传导还不是很清楚。 在这些植物受体激酶中，最大的一类是富亮氨酸重复(leucine-rice repeats，LRRs)的受体激酶(LRR-RLKS)。在拟南芥中至少含有200多个编码这一类激酶的基因。这类LRR-RLKS参与了各种各样的生物途径，包括分生组织的生长调控，抗病性，激素信号传递，组织发育等。BRI1是LRR-RLKS家族的主要成员，过去的研究表明BRI1受体及其共受体BAK1在一种重要的植物激素油菜素内酯的识别中起重要作用。
在这篇文章中，研究人员运用克隆、表达和纯化技术制备出BRI1蛋白，并生成了BRI1、BRI1及油菜素甾醇（brassinolide，油菜素内酯结构相似的活性甾体分子）复合物的晶体，然后对它们进行了晶体结构测定。BRI1晶体结构揭示BRI1蛋白包含有一个独特的直径为30埃的螺线管结构，其凹面可容纳一个单独的插入结构域。BRI1-brassinolide复合体晶体结构表明brassinolide是通过与BRI1螺旋线管凹面与插入结构之间的疏水性沟槽结合从而激活BRI受体的。
新研究发现不仅从分子水平上揭示了受体激酶BRI1与植物激素结合的结构基础，对于深入了解油菜素内酯介导的生物信号，以及开发出非类固醇类拟似物奠定了理论基础。
来源：生物通